Rozdiel medzi polypeptidom a proteínom

Polypeptidy a proteíny sú prírodné a esenciálne organické zlúčeniny bunky. Obidve sú zložené z aminokyselín. Aminokyseliny sú prirodzene sa vyskytujúce zlúčeniny, ktoré sa spájajú a vytvárajú peptidy, polypeptidy a proteíny. Každá aminokyselina obsahuje jeden amín (-NH₂) a jedna hydroxylová (-COOH) skupina, ako aj špecifický bočný reťazec (skupina R). Skupina postranného reťazca sa líši veľkosťou, tvarom, nábojom a reaktivitou, a preto je pre každú aminokyselinu jedinečná. Existuje 20 typov monomérnych aminokyselín, ktoré sú schopné sa spojiť v rôznych kombináciách, čím sa prepožičiavajú polypeptidy a proteíny s vysokou diverzitou.

Čo je to polypeptid?

Polypeptid je polymér s definovanou sekvenciou aminokyselín spojených kovalentnými peptidovými väzbami. Peptidová väzba je výsledkom kondenzačnej reakcie medzi dvoma aminokyselinami: karboxylová skupina jednej aminokyseliny reaguje s aminoskupinou susednej aminokyseliny a uvoľňuje molekulu vody (H₂O). Krátke reťazce aminokyselín spojené peptidovými väzbami sa označujú ako peptidy. Peptidy sa zvyčajne tvoria až 20 až 30 aminokyselín. Dlhšie reťazce spojených aminokyselinových zvyškov so špecifickou sekvenciou sa nazývajú polypeptidy. Polypeptidy môžu obsahovať až 4 000 zvyškov. Polypeptidy sú charakterizované polypeptidovým základným reťazcom tvoreným opakujúcou sa sekvenciou atómov v jadre naviazaného reťazca aminokyselín. K polypeptidovému skeletu sú pripojené vedľajšie reťazce špecifické pre aminokyseliny, skupina R. Polypeptidy sa môžu skladať do pevnej štruktúry tvoriacej proteín. Polypeptid preto predstavuje lineárnu sekvenciu aminokyselinových zvyškov, ktoré tvoria primárnu štruktúru proteínu.

Čo je to proteín?

Proteíny sú štruktúrne a funkčne komplexné molekuly. Termín proteín sa používa na opis trojrozmernej štruktúry vytvorenej skladaním jedného alebo viacerých polypeptidov. Proteíny majú štyri úrovne štruktúrnej organizácie, pričom polypeptid je primárna štruktúra. Proteín má sekundárnu štruktúru, keď polypeptidové reťazce tvoria a helixy a p listy. Proteínová terciárna štruktúra predstavuje úplnú trojrozmernú organizáciu polypeptidového reťazca. Pokiaľ je v proteínovom komplexe zapojených viac ako jeden polypeptidový reťazec, proteínová štruktúra sa označuje ako kvartérna. Skladanie polypeptidových reťazcov za vzniku proteínu je založené na mnohých slabých nekovalentných väzbách, ktoré sa tvoria medzi rôznymi časťami jedného reťazca alebo dokonca dvoma alebo viacerými polypeptidovými reťazcami. Nekovalentné väzby zahŕňajú atómy hlavného reťazca polypeptidu, ako aj skupiny R postranných reťazcov a sú troch typov: vodíkové väzby, iónové väzby a van der Waalove väzby. Paralelne pôsobí veľký počet slabých nekovalentných väzieb a ich sila sa kombinuje, aby sa zabezpečila stabilita skladanej proteínovej štruktúry. Subštruktúra proteínovej organizácie je proteínová doména. Skladá sa z akejkoľvek časti polypeptidového reťazca, ktorý sa môže nezávisle zložiť do stabilnej štruktúry. Každá doména obsahuje medzi 40 a 350 aminokyselinami. Najmenší proteín predstavuje jednu doménu, zatiaľ čo veľký proteín môže obsahovať až niekoľko desiatok domén. Každá doména proteínu je obvykle spojená s odlišnou funkciou. Funkčné vlastnosti proteínov do značnej miery závisia od ich štruktúry a tvaru, ktoré im umožňujú fyzickú interakciu s inými molekulami. Tieto interakcie sú vždy špecifické a selektívne. Každý proteín sa môže viazať svojimi väzbovými miestami na ligand s vysokou afinitou k jednej alebo iba k niekoľkým molekulám známym ako ligandy. Miesto viažuce ligand je dutina na povrchu proteínu vytvorená skladaním polypeptidového reťazca. Oddelené miesta viažuce ligand v proteíne sa môžu viazať na rôzne ligandy, regulovať funkciu proteínu alebo pomáhať pri premiestňovaní proteínu na konkrétne miesto v bunke. Proteínová funkcia úzko závisí od jej štruktúry. Zmena v jednej aminokyseline môže narušiť jej tvar a spôsobiť stratu funkcie.

Rozdiel medzi polypeptidom a proteínom

1. Definícia polypeptidu a proteínu

Polypeptid je polymér tvorený definovanou sekvenciou aminokyselín spojených kovalentnými peptidovými väzbami.

Proteín je štruktúrne a funkčne komplexná molekula vytvorená skladaním jedného alebo viacerých polypeptidových reťazcov.

2. Štrukturálne rozdiely v polypeptide a proteíne

Polypeptid predstavuje jednoduchú štruktúru a pozostáva z polypeptidovej kostry vytvorenej opakujúcou sa sekvenciou atómov v jadre pripojeného reťazca aminokyselín. K polypeptidovému skeletu sú pripojené vedľajšie reťazce špecifické pre aminokyseliny, skupina R

Na druhej strane je proteínom komplexná molekula pozostávajúca z jedného alebo viacerých polypeptidových reťazcov skladajúcich sa do sekundárnej, terciárnej alebo kvartérnej štruktúry..

Tvar proteínu je udržiavaný stabilný tromi typmi slabých nekovalentných väzieb: vodíkové väzby, iónové väzby a van der Waalove väzby.

3. Funkcia polypeptidu a proteínu

Hlavnou funkciou polypeptidu je primárna štruktúra komplexnejších proteínov. Polypeptidy postrádajú trojrozmernú štruktúru, ktorá umožňuje proteínu viazať sa na ligand a byť funkčný.

Na druhej strane, štruktúrna zložitosť proteínu, jeho stabilný tvar s jeho väzbovými miestami pre ligand mu umožňuje viazať sa špecificky as vysokou afinitou na konkrétne ligandy, byť regulovaná a zúčastňovať sa na mnohých životne dôležitých bunkových metabolických dráhach.

Polypeptid verzus proteín: porovnávacia tabuľka

Zhrnutie polypeptidu vs. proteínu

Polypeptidy a proteíny sú prirodzene sa vyskytujúce a esenciálne organické zlúčeniny bunky.

Kým aminokyseliny sú ich spoločnou primárnou zložkou, polypeptidy a proteíny vykazujú hlavné štrukturálne a funkčné rozdiely:

1. Polypeptid je jednoduchý polymér aminokyselín spojený kovalentnými peptidovými väzbami, zatiaľ čo proteín je komplexná molekula charakterizovaná stabilnou štruktúrou zloženou skladaním jedného alebo viacerých polypeptidových reťazcov, držaných pohromade nekovalentnými väzbami..

2. Hlavnou funkciou polypeptidu je primárna štruktúra proteínu, zatiaľ čo proteín je komplexná zlúčenina, s väzbovými miestami pre ligand, ktoré mu umožňujú viazať sa na špecifické a odlišné molekuly a byť funkčne aktívny v bunke..