Rozdiel medzi kinázou a fosforylázou

Kľúčový rozdiel - kináza verzus fosforyláza
 

Kináza aj fosforyláza sú enzýmy, ktoré sa zaoberajú fosfátom, hoci existuje rozdiel v ich funkcii a charaktere. Kľúčový rozdiel medzi nimi je to, Kináza je enzým, ktorý katalyzuje prenos fosfátovej skupiny z molekuly ATP na špecifikovanú molekulu, zatiaľ čo fosforyláza je enzým, ktorý zavádza fosfátovú skupinu do organickej molekuly, najmä glukózy.. Tento článok vám predstaví kinázové a fosforylázové enzýmy, ktoré sa zaoberajú fosfátom a vysvetlí, aké sú rozdiely medzi kinázou a fosforylázou..

Čo je fosforyláza?

Fosforylázy objavil gróf W. Sutherland Jr. na konci 30. rokov. Tieto enzýmy katalyzujú pridanie fosfátovej skupiny z anorganického fosfátu alebo fosfátu + vodíka do akceptora organických molekúl. Napríklad glykogénfosforyláza môže katalyzovať syntézu glukóza-1-fosfátu z glukánu vrátane molekuly glykogénu, škrobu alebo maltodextrínu. Reakcia je známa ako fosforolýza, ktorá je tiež podobná hydrolýze. Jedinou odlišnosťou je však to, že je to fosfát, nie molekula vody, ktorá je umiestnená na väzbe.

Štruktúra polynukleotidovej fosforylázy

Čo je Kinase?

Enzým kinázy môže katalyzovať prenos fosfátových skupín z vysokoenergetických molekúl darujúcich fosfáty na konkrétne substráty. Tento proces je identifikovaný ako fosforylácia, keď substrát získa fosfátovú skupinu a vysoko energetická molekula ATP daruje fosfátovú skupinu. V tomto procese fosforylácie hrajú kinázy významnú úlohu a sú súčasťou väčšej rodiny fosfotransferáz. Preto sú kinázy veľmi dôležité pri metabolizme buniek, regulácii proteínov, bunkovom transportu a početných bunkových dráhach.

Dihydroxyacetónkináza v komplexe s nehydrolyzovateľným analógom ATP

Aké sú rozdiely medzi kinázou a fosforylázou?

Definícia Kináza a fosforyláza

kináza: Kináza je enzým, ktorý katalyzuje prenos fosfátových skupín z vysokoenergetických molekúl darujúcich fosfáty na konkrétne substráty.

fosforylázu: Fosforyláza je enzým, ktorý katalyzuje pridanie fosfátovej skupiny z anorganického fosfátu alebo fosfátu + vodíka k akceptoru organických molekúl..

Charakteristika Kináza a fosforyláza

Mechanizmus akcie

kináza: Katalyzuje prenos terminálnej fosfátovej skupiny ATP na skupinu -OH na substráte. Tým sa v produkte vytvorí väzba esteru fosfátu. Reakcia je známa ako fosforylácie, a celková reakcia je napísaná ako,

fosforylázu: Katalyzuje zavedenie fosfátovej skupiny do organickej molekuly. Reakcia je známa ako a phosphorylysis a celková reakcia je napísaná ako,

Fosfátový donor pri reakcii kinázových a fosforylázových enzýmov

kináza: Fosfátová skupina z molekuly ATP

fosforylázu: Fosfátová skupina z anorganického fosfátu

Substrát kinázových a fosforylázových enzýmov

kináza: Špecifické organické molekuly, ako sú uhľohydráty, bielkoviny alebo lipidy

fosforylázu: Organická molekula hlavne glukóza

Konečné produkty enzýmov kinázy a fosforylázy

kináza: ADP (molekula energie) + fosforylovaný substrát

fosforylázu: Ak je substrátom glukóza, môže vytvárať glukózu-1-fosfát

Štruktúra kinázových a fosforylázových enzýmov

kináza: Kináza je veľmi komplexný proteín terciárnej štruktúry.

fosforylázu: Biologicky aktívna forma fosforylázy je dimérom dvoch rovnakých proteínových podjednotiek. Napríklad glykogénfosforyláza je obrovský proteín, ktorý obsahuje 842 aminokyselín a má hmotnosť 97,434 kDa. Dimér glykogénfosforylázy má niekoľko sekcií biologického významu, vrátane katalytických miest, väzbových miest pre glykogén, ako aj alosterických miest..

Regulácia kinázového a fosforylázového enzýmu

kináza: Kinázová aktivita je vysoko regulovaná a má intenzívne účinky na bunku. Kinázy sa aktivujú zapínaním alebo vypínaním fosforyláciou, väzbou proteínového aktivátora alebo inhibítora proteínu alebo riadením ich umiestnenia v bunke vo vzťahu k ich substrátom..

fosforylázu: Glykogénfosforyláza je regulovaná alosterickou kontrolou a fosforyláciou. Hormóny ako je adrenalín a inzulín môžu tiež regulovať glykogénfosforylázu.

Klasifikácia enzýmov kinázy a fosforylázy

kináza: Kinázy sú rozdelené do komplexných skupín podľa substrátu, na ktorý pôsobia, ako sú proteínové kinázy, lipidové kinázy a sacharidové kinázy..

fosforylázu: Fosforylázy boli rozdelené do dvoch skupín; Glykozyltransferázy a nukleotidyltransferázy. Príklady glykozyltransferáz sú,

• glykogénfosforyláza
• škrobová fosforyláza
• maltodextrínfosforyláza
• Purín nukleozidfosforyláza

Príkladom nukleotidyltransferáz je,

• Polynukleotidfosforyláza

Patológia enzýmov kináza a fosforyláza

kináza: Nekontrolovaná aktivita kinázy môže u ľudí spôsobovať rakovinu a choroby, vrátane určitých typov leukémie a mnohých ďalších, pretože kinázy regulujú mnoho fáz, ktoré kontrolujú bunkový cyklus vrátane rastu, pohybu a smrti..

fosforylázu: S fosforylázami sú spojené niektoré mediálne stavy, ako je ochorenie ukladania glykogénu typu V - svalový glykogén a ochorenie ukladania glykogénu typu VI - pečeňový glykogén atď..

Referencie Chang. S., Rosenberg, M. J., Morton, H., Francomano, C.A. a Biesecker, L.G. (1998). Identifikácia mutácie v pečeňovej glykogénfosforyláze pri chorobe z uskladnenia glykogénu typu VI. Hum. Mol. Genet., 7(5): 865 - 70. Ciesla, J., Frączyk, T. a Rode, W. (2011). Fosforylácia bázických aminokyselinových zvyškov v proteínoch: dôležité, ale ľahko vynechateľné. Acta Biochimica Polonica, 58(2): 137-147. Hunter, T. (1991). Klasifikácia proteínkinázy. Metódy v enzymológii, 200: 3-37. Johnson, L. N. (2009). Regulácia fosforylácie proteínov. Biochem Soc. trans., 37(2): 627 - 641. Johnson, L. N. a Barford, D. (1993). Účinky fosforylácie na štruktúru a funkciu proteínov. Ročný prehľad biofyziky a biomolekulárnej štruktúry, 22(1): 199-232. Manning, G. a Whyte, D. B. (2002). Proteínkinázový komplement ľudského genómu. veda, 298(5600): 1912 - 1934. S láskavým dovolením: „Aktívne miesto dihydroxyacetónkinázy“ od Bdoc13 - vlastná práca. (CC BY-SA 3.0) prostredníctvom Wikimedia Commons „Krištálová štruktúra 1E3P“. (Public Domain) prostredníctvom Wikimedia Commons