Rozdiel medzi enzýmom a koenzýmom

Kľúčový rozdiel - enzým vs koenzým
 

Chemické reakcie premieňajú jeden alebo viac substrátov na produkty. Tieto reakcie sú katalyzované špeciálnymi proteínmi nazývanými enzýmy. Enzýmy pôsobia ako katalyzátor pre väčšinu reakcií bez toho, aby boli konzumované. Enzýmy sú vyrobené z aminokyselín a majú jedinečné aminokyselinové sekvencie zložené z 20 rôznych aminokyselín. Enzýmy podporujú malé neproteínové organické molekuly nazývané kofaktory. Koenzýmy sú jedným typom kofaktorov, ktoré pomáhajú enzýmom vykonávať katalýzu. Kľúčový rozdiel medzi enzýmom a koenzýmom je ten Enzým je proteín, ktorý katalyzuje biochemické reakcie zatiaľ čo koenzým je neproteínová organická molekula, ktorá pomáha enzýmom aktivovať a katalyzovať chemické reakcie. Enzýmy sú makromolekuly, zatiaľ čo koenzýmy sú malé molekuly.

OBSAH
1. Prehľad a kľúčový rozdiel
2. Čo je to enzým
3. Čo je koenzým
4. Porovnanie vedľa seba - enzým vs koenzým
5. Zhrnutie

Čo je to enzým?

Enzýmy sú biologické katalyzátory živých buniek. Sú to proteíny zložené zo stoviek až miliónov aminokyselín spojených ako perly na šnúre. Každý enzým má jedinečnú aminokyselinovú sekvenciu a je určený špecifickým génom. Enzýmy urýchľujú takmer všetky biochemické reakcie v živých organizmoch. Enzýmy ovplyvňujú iba rýchlosť reakcie a ich prítomnosť je nevyhnutná na začatie chemickej premeny, pretože aktivačná energia reakcie je znížená enzýmami. Enzýmy menia rýchlosť reakcie bez toho, aby boli spotrebované alebo bez zmeny chemickej štruktúry. Ten istý enzým môže katalyzovať konverziu stále viac a viac substrátov na produkty tým, že preukazuje schopnosť znovu a znovu katalyzovať rovnakú reakciu..

Enzýmy sú vysoko špecifické. Konkrétny enzým sa viaže so špecifickým substrátom a katalyzuje špecifickú reakciu. Špecifickosť enzýmu je spôsobená tvarom enzýmu. Každý enzým má aktívne miesto so špecifickým tvarom a funkčné skupiny pre špecifickú väzbu. Tvar aktívneho miesta bude zodpovedať iba špecifický substrát a bude sa s ním viazať. Špecifickosť väzby enzýmového substrátu sa dá vysvetliť dvoma hypotézami nazvanými hypotéza „lock a key“ a indukovaná hypotéza fit. Hypotéza zámky a kľúča naznačuje, že zhoda medzi enzýmom a substrátom je špecifická ako zámka a kľúč. Hypotéza indukovaného fit hovorí, že tvar aktívneho miesta sa môže meniť, aby sa prispôsobil tvaru špecifického substrátu podobného rukaviciam, ktoré sa hodia na ruku.

Enzymatické reakcie sú ovplyvňované niekoľkými faktormi, ako je napríklad pH, teplota atď. Každý enzým má optimálnu teplotu a hodnotu pH, aby efektívne pracoval. Enzýmy tiež interagujú s neproteínovými kofaktormi, ako sú protetické skupiny, koenzýmy, aktivátory atď., Aby katalyzovali biochemické reakcie. Enzýmy sa môžu ničiť pri vysokej teplote alebo vysokej kyslosti alebo zásaditosti, pretože sú to proteíny.

Obrázok 01: Indukovaný model enzýmovej aktivity.

Čo je koenzým?

Chemickým reakciám napomáhajú neproteínové molekuly nazývané kofaktory. Kofaktory pomáhajú enzýmom katalyzovať chemické reakcie. Existujú rôzne typy kofaktorov a koenzýmy sú jedným z nich. Koenzým je organická molekula, ktorá sa kombinuje s komplexom enzýmového substrátu a pomáha pri katalýze procesu reakcie. Sú tiež známe ako pomocné molekuly. Sú vyrobené z vitamínov alebo sú odvodené z vitamínov. Preto by strava mala obsahovať vitamíny, ktoré poskytujú základné koenzýmy pre biochemické reakcie.

Koenzýmy sa môžu viazať na aktívne miesto enzýmu. Voľne sa viažu s enzýmom a pomáhajú chemickej reakcii poskytovaním funkčných skupín potrebných na reakciu alebo zmenou štruktúrnej konformácie enzýmu. Preto je väzba substrátu ľahká a reakcia smeruje k produktom. Niektoré koenzýmy pôsobia ako sekundárne substráty a na rozdiel od enzýmov sa na konci reakcie chemicky menia.

Koenzýmy nemôžu katalyzovať chemickú reakciu bez enzýmu. Pomáhajú enzýmom stať sa aktívnymi a vykonávať svoje funkcie. Keď sa koenzým viaže na apoenzým, enzým sa stáva aktívnou formou enzýmu nazývaného holoenzým a iniciuje reakciu.

Príkladmi koenzýmov sú adenozíntrifosfát (ATP), nikotínamid adenín dinukleotid (NAD), flavín adenín dinukleotid (FAD), koenzým A, vitamíny B1, B2 a B6 atď..

Obrázok 02: Väzba kofaktorov s apoenzýmom

Aký je rozdiel medzi enzýmami a koenzýmom?

Enzým vs koenzým
Enzýmy sú biologické katalyzátory, ktoré urýchľujú chemické reakcie.	Koenzýmy sú organické molekuly, ktoré pomáhajú enzýmom katalyzovať chemické reakcie.
Molekulárny typ
Všetky enzýmy sú proteíny.	Koenzýmy sú neproteíny.
Zmena z dôvodu reakcií
Enzýmy sa nezmenia chemickou reakciou.	Koenzýmy sa v dôsledku reakcie chemicky menia.
špecifickosť
Enzýmy sú špecifické.	Koenzýmy nie sú špecifické.
veľkosť
Enzýmy sú väčšie molekuly.	Koenzýmy sú menšie molekuly.
Príklady
Amyláza, proteináza a kináza sú príklady enzýmov.	NAD, ATP, koenzým A a FAD sú príklady koenzýmov.

Zhrnutie - Enzym vs Koenzým

Enzýmy katalyzujú chemické reakcie. Koenzýmy pomáhajú enzýmom katalyzovať reakciu aktiváciou enzýmov a poskytovaním funkčných skupín. Enzýmy sú proteíny zložené z aminokyselín. Koenzýmy nie sú proteíny. Vyrábajú sa hlavne z vitamínov. Toto sú rozdiely medzi enzýmami a koenzýmami.

referencie:
1. „Enzýmy“. RSC. N.p., n.d. Web. 15. mája 2017. .
2. „Štrukturálna biochémia / enzým / koenzýmy“. Štrukturálna biochémia / enzým / koenzým - Wikibooky, otvorené knihy pre otvorený svet. N.p., n.d. Web. 15. mája 2017. .

S láskavým dovolením:
1. „Indukovaný kondičný diagram“ Vytvoril TimVickers, vektorizovaný Fvasconcellosom - Poskytol TimVickers (Public Domain) prostredníctvom Commons Wikimedia
2. „Enzýmy“ Autor: Moniquepena - vlastná práca (public domain) prostredníctvom Commons Wikimedia