Trávenie bielkovín je veľmi dôležitým procesom pri celkovom trávení organizmov. Komplexné proteíny sa štiepia na svoje monoméry aminokyselín a absorbujú sa cez tenké črevo. Proteíny sú nevyhnutné, pretože v organizme plnia hlavnú funkčnú a štrukturálnu úlohu. Štiepenie proteínov sa uskutočňuje prostredníctvom enzýmov štiepiacich proteíny, ktoré zahŕňajú trypsín, chymotrypsín, peptidázy a proteázy. Trypsín je enzým tráviaci proteín, ktorý štiepi peptidovú väzbu na bázické aminokyseliny, ktoré zahŕňajú lyzín a arginín. Chymotrypsín je tiež enzým tráviaci proteín, ktorý štiepi peptidovú väzbu na aromatických aminokyselinách, ako je fenylalanín, tryptofán a tyrozín. kľúčový rozdiel medzi trypsínom a chymotrypsínom je poloha aminokyseliny, v ktorej štiepi proteín. Trypsín štiepi v pozíciách bázických aminokyselín, zatiaľ čo chymotrypsín štiepi v pozíciách aromatických aminokyselín.
1. Prehľad a kľúčový rozdiel
2. Čo je Trypsín
3. Čo je Chymotrypsín
4. Podobnosti medzi trypsínom a Chymotrypsínom
5. Porovnanie vedľa seba - Trypsín vs Chymotrypsín v tabuľkovej forme
6. Zhrnutie
Trypsín je 23,3 kDa proteín, ktorý patrí do rodiny serínových proteáz a jeho hlavnými substrátmi sú bázické aminokyseliny. Tieto zásadité aminokyseliny zahŕňajú arginín a lyzín. Trypsín objavil v roku 1876 Kuhne. Trypsín je globulárny proteín a existuje v jeho neaktívnej forme, ktorou je trypsinogén - zymogén. Mechanizmus účinku trypsínu je založený na aktivite serínovej proteázy.
Trypsín štiepi na C-terminálnom konci bázických aminokyselín. Toto je hydrolytická reakcia a prebieha v tenkom čreve pri pH - 8,0. Aktivácia trypsinogénu sa uskutočňuje odstránením terminálneho hexapeptidu a vytvára aktívnu formu; trypsín. Aktívny trypsín je dvoch hlavných typov; a - trypsín a P-trypsín. Líšia sa svojou tepelnou stabilitou a štruktúrou. Aktívne miesto trypsínu obsahuje histidín (H63), kyselinu asparágovú (D107) a serín (S200)..
Obrázok 01: Trypsín
Enzymatický účinok trypsínu je inhibovaný DFP, aprotinínom, Ag+, Benzamidín a EDTA. Medzi aplikácie trypsínu patrí disociácia tkaniva, trypsinizácia v živočíšnych bunkových kultúrach, tryptické mapovanie., in vitro proteínové štúdie, odtlačky prstov a aplikácie tkanivových kultúr.
Chymotrypsín má molekulovú hmotnosť 25,6 kDa a patrí do rodiny serínových proteáz a je to endopeptidáza. Chymotrypsín existuje vo svojej neaktívnej forme, ktorou je chymotrypsinogén. Chymotrypsín bol objavený v roku 1900. Chymotrypsín hydrolyzuje peptidové väzby na aromatických aminokyselinách. Tieto aromatické substráty zahŕňajú tyrozín, fenylalanín a tryptofán. Substráty tohto enzýmu sú hlavne v L-izoméroch a ľahko pôsobia na amidy a estery aminokyselín. Optimálne pH, v ktorom chymotrypsín pôsobí, je 7,8 - 8,0. Existujú dve hlavné formy chymotrypsínu, ako je chymotrypsín A a chymotrypsín B, a tam sa mierne líšia štrukturálnymi a proteolytickými charakteristikami. Aktívne miesto chymotrypsínu obsahuje katalytickú triádu a skladá sa z histidínu (H57), kyseliny asparágovej (D102) a serínu (S195)..
Obrázok 02: Chymotrypsín
Aktivátormi chymotrypsínu sú cetyltrimetylamóniumbromid, dodecyltrimetylamóniumbromid, hexadecyltrimetylamóniumbromid a tetrabutylamóniumbromid. Inhibítory chymotrypsínu sú peptidyl aldehydy, kyseliny borónové a deriváty kumarínu. Chymotrypsín sa komerčne používa pri syntéze peptidov, mapovaní peptidov a peptidových otlačkoch.
Trypsín vs Chymotrypsín | |
Trypsín je enzým tráviaci proteín, ktorý štiepi peptidovú väzbu na bázických aminokyselinách, ako je lyzín a arginín.. | Chymotrypsín, ktorý je tiež enzýmom tráviacim proteín, štiepi peptidovú väzbu na aromatických aminokyselinách, ako je fenylalanín, tryptofán a tyrozín.. |
Molekulová hmotnosť | |
Molekulová hmotnosť trypsínu je 23,3 k Da. | Molekulová hmotnosť chymotrypsínu je 25,6 k Da. |
substráty | |
Komplexné proteíny sa štiepia na svoje monoméry aminokyselín a absorbujú sa cez tenké črevo. | Aromatické aminokyselinové substráty, ako napríklad tyrozín, tryptofán a fenylalanín, pôsobia na chymotrypsín.. |
Zymogénna forma enzýmu | |
Trypsinogén je neaktívna forma trypsínu. | Chymotrypsinogén je neaktívna forma chymotrypsínu. |
aktivátory | |
Lanthanidy sú aktivátory trypsínu. | Cetyltrimetylamóniumbromid, dodecyltrimetylamóniumbromid, hexadecyltrimetylamóniumbromid a tetrabutylamóniumbromid sú aktivátory chymotrypsínu. |
inhibítory | |
DFP, aprotinín, Ag+, Benzamidín a EDTA sú inhibítory trypsínu. | Peptidyldehydy, borónové kyseliny a deriváty kumarínu sú inhibítory chymotrypsínu. |
Peptidázy alebo proteolytické enzýmy štiepia proteíny hydrolýzou peptidovej väzby. Trypsín štiepi peptidovú väzbu na bázické aminokyseliny, zatiaľ čo chymotrypsín štiepi peptidovú väzbu na aromatických aminokyselinových zvyškoch. Oba enzýmy sú serínové peptidázy a pôsobia v tenkom čreve v prostredí zásaditého pH. V súčasnosti sa veľa výskumu podieľa na výrobe trypsínu a chymotrypsínu pomocou technológie rekombinantnej DNA pomocou rôznych druhov baktérií a húb, pretože tieto enzýmy majú vysokú priemyselnú hodnotu. Toto je rozdiel medzi trypsínom a chymotrypsínom.
Môžete si stiahnuť verziu tohto článku vo formáte PDF a použiť ju na účely offline podľa citácie. Stiahnite si verziu PDF tu Rozdiel medzi Trypsínom a Chymotrypsínom
1. "Chymotrypsín." Manuál Chymotrypsin - Worthington Enzyme. K dispozícii tu
2. "Trypsín." Trypsin - Worthington Enzyme Manual. K dispozícii tu
1.'Serine proteease'By Tinastella na anglických wikibookoch (public domain) prostredníctvom Commons Wikimedia
2.'Chymotrypsin 4cha'By Yikrazuul - Vlastné dielo, (CC BY-SA 3.0) prostredníctvom Commons Wikimedia